Giovedì 23 marzo 2017, al Centro Congressi federiciano di Via Partenope 36, alle ore 20.30, per il ciclo di incontri "Come alla Corte di Federico II - ovvero parlando e riparlando di scienza", Annalisa Pastore, Professor in Molecular Basis of Neurodegeneration King's College London - The Francis Crick Institute UK, parlerà di: "Quando Alzheimer filava la seta...".

"Avete mai riflettuto sulla bellezza della forma tridimensionale nello  spazio? Certo, un testo e' una stringa monodimensionale, un quadro e' bidimensionale ma la pienezza completa si raggiunge solo nello spazio: come un oggetto si dispone e' interessante, elegante e ci dice molto di come quell'oggetto funziona. Questo non e' solo vero per gli  oggetti macroscopici. Anche le molecole hanno una forma. Io lavoro sulla forma delle proteine. Si, parlo proprio di quelle componenti del nostro corpo di cui sono fatti i nostri muscoli, il cuore, la  maggior parte dei nostri organi. Non parliamo di una cosa da poco. Come gli oggetti che ci circondano, anche le proteine hanno una forma e la loro struttura tridimensionale permette loro di funzionare correttamente. Capire quale struttura ha una proteina corrisponde anche a capirne la funzione e come questa e' espletata. Pigliamo un oggetto che conosciamo tutti, la seta. La produzione della seta e' cominciata in Cina e data nel Neolitico. A parte la sua bellezza all'occhio ed al tatto, la seta ha proprieta' meccaniche particolari essendo molto resistente e poco estensibile. Diventa quindi spontaneo chiedersi come sia fatta e quale sia la sua microstruttura. William Astbury fu un ricercatore che, negli anni '30, lavoro' a Leeds, una citta' industriale del nord dell'Inghilterra. Era uno studioso della struttura delle proteine. Studiando la struttura della lana e della seta, suggeri' che le loro proprieta' fossero dovute alla loro struttura filamentosa, fatta di tanti fili intrecciati e strettamente impaccati. Ogni filo e' fatto da una proteina che forma dei foglietti tenuti che corrono perpendicolari all'asse della fibre. Astbury si chiese anche se la struttura della seta non fosse una soluzione piu' generale che anche altre proteine potessero adottare. Questa idea e' ritornata in auge in tempi molto piu' recenti ma per una ragione completamente diversa. Fibre proteiche non sono presenti solo nella lana e nella seta ma anche... nei nostri corpi. E' per voi una sorpresa? Ed invece si. Le fibre svolgono sia funzioni "buone" che "cattive". Pensate che alcuni ormoni che conserviamo nelle nostre ghiandole di secrezione sono impaccati assieme in fibre.  Proteine fibrose sono presenti anche nella nostra pelle, in batteri e funghi. Questo e' perche' la struttura della seta e' un modo elegante ed efficiente per conservare le proteine fino a quando non ne abbiamo bisogno. Malattie come l'Alzheimer ed il Parkinson di cui abbiamo tutti sentito parlare, sono associate alla presenza di fibre proteiche dei nostri cervelli ed i nostri neuroni formate da pezzi di proteine che hanno perso la loro struttura normale ed adottato invece la forma della seta. Sembra quindi che Astbury ci avesse proprio visto giusto: tutte le proteine in condizioni particolari possono adottare la struttura della seta. Pensate che in futuro potremmo usare queste proprieta' per costruire nuovi materiali?"

Annalisa Pastore ha studiato a Napoli dove si e' laureata in chimica ed ha conseguito il dottorato di ricerca. Durante il periodo di dottorato ha speso un anno presso il laboratorio del premio Nobel Richard Ernst al Politecnico di Zurigo. Ha poi lavorato all'Università di Oxford per approdare nel 1998 presso il Laboratorio Europeo di Biologia Molecolare (EMBL) di Heidelberg dove ha trascorso dieci anni prima come ricercatore e poi come direttore di ricerca. Ad Heidelberg ha messo su il primo gruppo di risonanza nucleare magnetica per lo studio delle proteine dell'EMBL. Si e' poi spostata a Londra nel 1997 presso il Medical Research Council (il corrispettivo del nostro CNR) dove ha diretto un laboratorio per lo studio della funzione delle proteine concentrandosi in particolare su proteine muscolari o legate a processi neurodegenerativi. Nel 2013 si è trasferita al King's College London presso il nuovo Istituto Maurice Wohl per lo studio della neuroscienza. Dalla fine del 2015 ha preso una cattedra a tempo determinato presso l'Università di Pavia dove insegna immunologia. E' anche da anni professore a contratto presso la Scuola Normale di Pisa. E' stata eletta membro EMBO nel 2000 e membro della Academia Europeae nel 2013, due prestigiose accademie europee. E' autrice di circa 230 articoli scientifici e 40 reviews e capitoli di libri. I suoi lavori contano piu' di 11000 citazioni.

Per motivi organizzativi è necessario confermare la presenza registrandosi online alla pagina http://www.f2cultura.unina.it/quando-alzheimer-filava-la-seta/

Il programma, i video ed altre informazioni sono reperibili sul sito web di Ateneo www.f2cultura.unina.it

L'evento sarà trasmesso in diretta streaming sul canale YouTube di Come alla Corte https://www.youtube.com/channel/UCmeZIFuEq-sIcpR9AoavEKQ

Si ricorda che non è possibile prenotare posti a sedere e l'ingresso è consentito fino ad esaurimento dei posti. Eventuali variazioni saranno comunicate attraverso il nostro sito e i social network.

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