La celiachia, l'intolleranza permanente al glutine, sostanza proteica presente in avena, frumento, farro, kamut, orzo, segale, spelta e triticale è stimata in Italia, in un soggetto ogni 100/150 persone. I potenziali celiaci sono quindi 400 mila, ma ne sono stati diagnosticati intorno ai 65 mila. Ogni anno vengono effettuate cinque mila nuove diagnosi ed ogni anno nascono 2.800 nuovi celiaci.

Per curare la celiachia, attualmente, occorre escludere dalla dieta alcuni degli alimenti più comuni, quali pane, pasta, biscotti e pizza, ma anche eliminare le più piccole tracce di farina da ogni piatto. Questo implica un enorme impegno di educazione alimentare in quanto, l'assunzione anche in piccole dosi di glutine, può causare danni.

La dieta senza glutine, l'unica terapia che allo stato attuale garantisce al celiaco un perfetto stato di salute, presto però sarà solo un ricordo: a renderlo possibile l'innovativa procedura enzimatica da applicare all'industria alimentare, in grado di bloccare la reazione immunologica scatenata dai celiaci da questa proteina.

La metodologia è stata messa a punto e brevettata da un gruppo di chimici e immunologi dell'Istituto di scienze dell'alimentazione (Isa) del Consiglio nazionale delle ricerche di Avellino, coordinato dal ricercatore Mauro Rossi che ci spiega: "Se si osserva al microscopio la struttura dell'intestino dei celiaci si scopre che la mucosa è atrofica, ossia priva dei villi, le estroflessioni mucosali fondamentali per la digestione e l'assorbimento dei nutrienti. Numerose evidenze sperimentali indicano che il danno intestinale è prodotto da un'alterata risposta immunitaria nei confronti del glutine. In particolare, la presenza nella mucosa intestinale di linfociti T, una popolazione di cellule del sistema immune, che risponde alla presenza del glutine secernendo molecole pro-infiammatorie, avvalora l'ipotesi di un meccanismo immunologico alla base della patologia. Solo determinate regioni della molecola di glutine acquistano però, nell'intestino del celiaco, la capacità di essere riconosciute dai linfociti T e di scatenare la loro risposta. Partendo da questa considerazione, abbiamo ipotizzato la possibilità di bloccare preventivamente questo riconoscimento attraverso un processo enzimatico - da effettuare direttamente sulla farina - che andasse a modificare proprio quelle regioni, mascherandole attraverso la formazione di nuovi legami con amminoacidi (elementi costitutivi della proteina) modificati. La nostra ipotesi è stata poi confermata sperimentalmente attraverso accurati studi biochimici e immunologici realizzati nel nostro Istituto. I nuovi legami introdotti nella molecola di glutine rimangono intatti nell'intestino, ma poi sono scissi a livello renale per cui non si accumulano nell'organismo".

Il nuovo procedimento, facendo uso di sostanze già utilizzate nell'industria alimentare, non presenta difficoltà di realizzazione e conseguenze per la salute dei celiaci. (StELIA)